Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus

Authors

  • Junia de Oliveira Costa UFU
  • Cristiani Baldo UFU
  • Amelia Hamaguchi UFU
  • Maria Inês Homsi Brandeburgo UFU
  • Fabio de Oliveira UFU

Abstract

Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.

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Published

2006-04-03

How to Cite

OLIVEIRA COSTA, J. de, BALDO, C., HAMAGUCHI, A., HOMSI BRANDEBURGO, M.I. and OLIVEIRA, F. de, 2006. Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus. Bioscience Journal [online], vol. 19, no. 3. [Accessed7 December 2022]. Available from: https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481.

Issue

Section

Artigos