Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus
Abstract
Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.Downloads
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Published
2006-04-03
How to Cite
OLIVEIRA COSTA, J. de, BALDO, C., HAMAGUCHI, A., HOMSI BRANDEBURGO, M.I. and OLIVEIRA, F. de, 2006. Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus. Bioscience Journal [online], vol. 19, no. 3. [Accessed14 November 2024]. Available from: https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481.
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Artigos
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Copyright (c) 2006 Junia de Oliveira Costa, Cristiani Baldo, Amelia Hamaguchi, Maria Inês Homsi Brandeburgo, Fabio de Oliveira
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