Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus
Resumo
Este trabalho descreve a purificação de uma enzima fibrinogenolítica da peçonha de Bothrops alternatus. A enzima, denominada BaltF, foi purificada utilizando um simples passo de cromatografia em coluna de DEAE Sephacel. A análise por eletroforese em gel de poliacrilamida com agentes desnaturantes (SDS-PAGE) mostra que essa enzima apresenta uma banda homogênea com massa molecular aparente de 25 kDa. A enzima BaltF representa cerca de 2,2 % da peçonha total e apresenta-se com um alto grau de pureza. A enzima é desprovida de atividades hemorrágica, fosfolipásica A2 e coagulante e possui atividade proteolítica sobre as cadeias A-ï?¡ e B-ï?¢ do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica da enzima BaltF por agentes quelantes de íons metálicos como EDTA e 1,10-fenantrolina permite classificá-la como metaloprotease. UNITERMOS:Bothrops alternatus, Metaloprotease, Fibrinogenase.Downloads
Não há dados estatísticos.
Downloads
Publicado
2006-04-03
Como Citar
OLIVEIRA COSTA, J. de, BALDO, C., HAMAGUCHI, A., HOMSI BRANDEBURGO, M.I. e OLIVEIRA, F. de, 2006. Purificacao de uma enzima fibrinogenolítica da peconha da serpente Bothrops alternatus. Bioscience Journal [online], vol. 19, no. 3. [Accessed27 julho 2024]. Available from: https://seer.ufu.br/index.php/biosciencejournal/article/view/6481.
Edição
Seção
Artigos
Licença
Copyright (c) 2006 Junia de Oliveira Costa, Cristiani Baldo, Amelia Hamaguchi, Maria Inês Homsi Brandeburgo, Fabio de Oliveira
![Creative Commons License](http://i.creativecommons.org/l/by/4.0/88x31.png)
Este trabalho está licenciado sob uma licença Creative Commons Attribution 4.0 International License.